Les protéines kinases activées par des mitogènes (MAPK) sont des sérine et thréonine protéine kinases dirigées contre la proline qui régulent de nombreuses réponses cellulaires physiologiques et pathophysiologiques. Les MAPK p38 appartiennent à une classe qui joue un rôle important au cours des processus inflammatoires, et leur expression est régulée à la hausse par les stimuli inflammatoires et de stress (cytokines, irradiation aux ultraviolets, osmotique et choc thermique). Les MAPK p38 sont également impliquées dans l'autophagie, l'apoptose, la différenciation cellulaire, et sont impliquées dans la régulation des niveaux de médiateurs inflammatoires tels que le facteur de nécrose tumorale-α (TNF-α) et la cyclooxygénase-2 (COX-2). L'accumulation de preuves suggère que les MAPK p38 jouent un rôle important dans l'arthrite et l'inflammation du foie, des reins, du cerveau et des poumons. Les maladies induites par l'inflammation chronique, y compris la gastrite, la colite, la dermatite, la polyarthrite rhumatoïde, les maladies pulmonaires et le diabète de type II touchent des millions de personnes chaque année. Par conséquent, p38 est une cible importante pour une meilleure compréhension de l'inflammation et le développement de nouveaux traitements. La p38 MAPK est activée après la phosphorylation à Thrl80 / Tyr182 par les kinases MKK6 et MKK3 en amont. Alors que dans les cellules quiescentes, p38 se localise à la fois au noyau et au cytosol, les changements conformationnels induits par le stress dans le site actif entraînent une translocation sélective de la p38 activée dans le noyau. Ainsi, l'accumulation nucléaire sélective de p38 pourrait être un mécanisme facilitant la phosphorylation des cibles nucléaires p38 MAPK. Le kit de dosage de translocation de phospho-p38 MAPK (Thr180 + Tyr182) (à base de cellules) fournit un outil précieux pour détecter la translocation nucléaire de p38 activé dans des cellules de mammifères fixées.
